Aminosavak - a fehérjék építőkövei

Az aminosavak azok az építőkockák, amelyek polipeptideket és végső soron fehérjéket alkotnak. Következésképpen testünk alapvető elemei és létfontosságúak az olyan fiziológiai funkciók szempontjából, mint a fehérjeszintézis, a szövetek helyreállítása és a tápanyagok felszívódása. Itt közelebbről megvizsgáljuk az aminosav tulajdonságokat, hogyan használják őket a szervezetben és honnan származnak.

aminosav-diagram

Aminosav diagram



20 aminosav alkotja a fehérjéket, és mindegyiknek ugyanaz az alapszerkezete, csak az R-csoportban vagy a mellékláncukban különböznek egymástól. A legegyszerűbb és legkisebb aminosav a glicin, amelynek R-csoportja hidrogén (H). Tulajdonságaik szerint fel lehet osztani őket, az általuk birtokolt funkcionális csoportok diktálják. Nagy általánosságban megoszlik a töltés, a hidrofóbitás és a polaritás. Ezek a tulajdonságok befolyásolják a polipeptidekben és a fehérjékben a környező aminosavakkal való kölcsönhatás módját, következésképpen befolyásolják a fehérje 3D szerkezetét és tulajdonságait.

Ez a diagram bemutatja a fehérjéket alkotó 20 aminosav kémiai szerkezetét.

Aminosav rövidítések


Ez a táblázat a fehérjékben található 20 aminosav rövidítéseit és egybetűs kódjait mutatja be. Ezenkívül a pirolizint, amelyet egyes régiókban és baktériumokban a fehérjék bioszintézisében használnak, de az emberben nincsenek, és a szelenociszteint, amely csak néhány vonalban található cisztein analóg, a kék szín tartalmazza. Végül az egynél több potenciális azonosságú aminosavmaradékok rövidítése és a terminációs kodon piros színnel jelennek meg az egybetűs rövidítések ábécéjének kiegészítéséhez.

Rövidítés

Egybetűs rövidítés

Aszparaginsav

Glutaminsav

Fenilalanin

Pirrolizin

Szelenocisztein

Aszparaginsav vagy aszparagin

Glutaminsav vagy Glutamin

Bármely aminosav

Leucin vagy izoleucin

Végződési kodon

Ala aminosav

Az alanin 1875-ben fehérjében fedezte fel a selyem maradványainak 30% -át. Alacsony reaktivitása hozzájárul a selyem egyszerű, hosszúkás szerkezetéhez, kevés keresztkötéssel, ami szilárdságot, nyújtási ellenállást és rugalmasságot kölcsönöz a szálaknak. Csak a l-sztereoizomer vesz részt a fehérjék bioszintézisében.

Arg aminosav

Emberben az arginin a fehérjék emésztésekor keletkezik. Ezután az emberi test nitrogén-oxiddá alakíthatja, amely vegyi anyag ismerten ellazítja az ereket.

Az értágító hatása miatt az arginint krónikus szívelégtelenségben, magas koleszterinszintben, károsodott keringésben és magas vérnyomásban szenvedők kezelésére javasolták, bár ezeken a területeken még folynak a kutatások. Az arginin szintetikus úton is előállítható, és az argininnel rokon vegyületek felhasználhatók májműködési zavarban szenvedő emberek kezelésében, mivel szerepet játszanak a máj regenerációjának elősegítésében. Bár az arginin szükséges a növekedéshez, de nem a test fenntartásához, a kutatások azt mutatják, hogy az arginin döntő fontosságú a sebgyógyulási folyamat szempontjából, különösen azoknál, akiknek a keringése rossz.

Asn aminosav

1806-ban az aszparagint megtisztították a spárga levéből, ez lett az első aminosav, amelyet természetes forrásból izoláltak. A tudósok azonban csak 1932-ben tudták bizonyítani, hogy az aszparagin fehérjékben fordul elő. Az emlős fehérjék bioszintézisében csak az l-sztereoizomer vesz részt. Az aszparagin fontos a mérgező ammónia szervezetből történő eltávolításában.

Asp aminosav

Az aszparaginsavat 1868-ban fedezték fel a fehérjékben, általában az állati fehérjékben, azonban a fehérjék bioszintézisében csak az l-sztereoizomer vesz részt. Ennek az aminosavnak a vízben való oldhatósága az enzimek, például a pepszin aktív helyei közelében van jelen.

Cys aminosav

A cisztein különösen bőséges a haj, a paták és a bőr keratinjának fehérjéiben, amelyet 1810-ben húgycsőből és 1899-ben szarvból izoláltak. Ezt követően kémiailag szintetizálták, és a szerkezet 1903–4-ben megoldódott.

A cisztein oldalláncában található kéntartalmú tiolcsoport kulcsfontosságú tulajdonságai szempontjából, lehetővé téve diszulfidhidak képződését két peptidlánc között (akárcsak az inzulin esetében), vagy hurokképződést egyetlen láncban, befolyásolva a végleges fehérjeszerkezetet. Két diszulfidkötéssel összekapcsolt cisztein molekula alkotja a cisztin aminosavat, amelyet néha külön-külön felsorolnak a közös aminosavak listáján. A cisztein a szervezetben szerinből és metioninból készül, és csak emlős fehérjékben van jelen az l-sztereoizomerben.

A genetikai állapotban lévő cystinuria nem képes hatékonyan felszívni a cisztint a véráramába. Következésképpen a cisztin magas szintje felhalmozódik vizeletében, ahol kristályosodik és kövek képződik, amelyek elzárják a vesét és a hólyagot.

Gln aminosav

A glutamint először 1883-ban, a fehérjétől 1932-ben izolálták a répaléből, majd a következő évben kémiailag szintetizálták. A glutamin a testünkben a leggyakoribb aminosav, és számos fontos funkciót lát el. Emberekben a glutamint szintetizálják a glutaminsavból, és ez a konverziós lépés létfontosságú a test toxikus ammóniaszintjének szabályozásában, karbamid és purin képződésében.

Glu aminosav

A glutaminsavat 1866-ban izolálták a búza gluténjából, és 1890-ben kémiailag szintetizálták. Az állati fehérjékben általában csak az l-sztereoizomer fordul elő emlősfehérjékben, amelyeket az emberek képesek szintetizálni a közönséges köztitermékből az a-ketoglutársavból. Fűszerként és ízfokozóként általában az l-glutaminsav nátrium-sóját, a nátrium-glutamátot (MSG) használják. A glutaminsav karboxil oldallánca képes a szervezetre mérgező ammónia donoraként és akceptorként működni, lehetővé téve az ammónia biztonságos szállítását a májba, ahol karbamiddá alakul és a vesén keresztül ürül. A szabad glutaminsav szintén lebontható szén-dioxiddá és vízzé, vagy átalakulhat cukrokká.

Gly aminosav

A glicin volt az első aminosav, amelyet fehérjéből, jelen esetben zselatinból izoláltak, és ez az egyetlen, amely optikailag nem aktív (nincsenek d- vagy l-sztereoizomerek). Szerkezetileg az a-aminosavak közül a legegyszerűbb, fehérjékbe beépítve nagyon nem reagál. Ennek ellenére a glicin fontos a szerin aminosav, a glutation koenzim, a purinok és a hem, a hemoglobin létfontosságú részének bioszintézisében.

Az aminosavát

A hisztidint 1896-ban izolálták, és szerkezetét 1911-ben kémiai szintézissel igazolták. A hisztidin a hisztamin közvetlen előfutára, és a purinszintézis fontos szénforrása is. A fehérjékbe beépülve a hisztidin oldallánca proton akceptorként és donorként működhet, fontos tulajdonságokat közvetítve, amikor enzimekké, például kimotripszinné, valamint a szénhidrátok, fehérjék és nukleinsavak anyagcseréjében részt vesznek.

Csecsemőknél a hisztidint esszenciális aminosavnak tekintik, a felnőttek képesek rövid ideig menni étrend nélkül, de még mindig nélkülözhetetlenek.

Ile aminosav

Az izoleucint 1904-ben izolálták a répacukor melaszból. Az izoleucin oldalláncának hidrofób jellege fontos annak meghatározásában, hogy milyen fehérjék tercier szerkezete van benne.

A juharszirup vizeletbetegségnek nevezett ritka örökletes rendellenességekben szenvedőknél az izoleucin, a leucin és a valin degradációs útjában hibás enzim van. Kezelés nélkül metabolitok épülnek fel a páciens vizeletében, hozzájárulva a jellegzetes szaghoz, amely megkapja az állapot nevét.

Leu aminosav

A leucint 1819-ben izolálták sajtból, 1820-ban kristályos állapotban lévő izomból és gyapjúból. 1891-ben a laboratóriumban szintetizálták.

Csak az l-sztereoizomer jelenik meg az emlős fehérjéjében, és a test enzimjei egyszerűbb vegyületekké bonthatják. Néhány DNS-kötő fehérje olyan régiókat tartalmaz, amelyekben a leucinok leucin cipzáraknak nevezett konfigurációkban vannak elrendezve.

Lys aminosav

A lizint először 1889-ben izolálták a tejfehérje kazeinből, szerkezetét 1902-ben tisztázták. A lizin fontos az enzimek koenzimekhez való kötődésében, és fontos szerepet játszik a hisztonok működésében.

Számos gabonanövényben nagyon alacsony a lizinszint, ami hiányosságokhoz vezetett egyes populációkban, amelyek nagyban támaszkodnak ezekre az élelmiszerekhez, valamint vegetáriánusok és alacsony zsírtartalmú diéták számára. Következésképpen erőfeszítéseket tettek a lizinben gazdag kukoricatörzsek kifejlesztésére.

Met aminosav

A metionint 1922-ben izolálták a tejfehérje kazeinből, és szerkezetét 1928-ban laboratóriumi szintézissel oldották meg. A metionin fontos kénforrás a szervezet számos vegyülete számára, beleértve a ciszteint és a taurint is. Kéntartalmához kapcsolódva a metionin segít megelőzni a zsír felhalmozódását a májban, és segít méregteleníteni az anyagcsere-hulladékokat és a toxinokat.

A metionin az egyetlen esszenciális aminosav, amely nincs jelen jelentős mennyiségű szójababban, ezért kereskedelemben állítják elő és adják hozzá sok szójaliszt termékhez.

Phe aminosav

A fenilalanint először 1879-ben izolálták természetes forrásból (csillagfürt-hajtások), majd 1882-ben kémiailag szintetizálták. Az emberi test általában képes lebontani a fenilalanint tirozinná, azonban örökletes állapotban lévő fenilketonuria (PKU), az enzim, amely teljesít ennek a konverziónak nincs aktivitása. Ha nem kezelik, a fenilalanin felépül a vérben, és késlelteti a gyermekek mentális fejlődését. 10 000 gyermeknél születik ilyen állapot, az életkor elején alacsony fenilalaninszintű étrend elfogadása megkönnyítheti a hatásokat.

Pro aminosav

1900-ban a prolint kémiailag szintetizálták. A következő évben a tejfehérje kazeinből izolálták, és szerkezete azonosnak bizonyult. Az emberek a prolint szintetizálhatják glutaminsavból, és csak emlős fehérjékben jelennek meg l-sztereoizomerként. Amikor a prolin beépül a fehérjékbe, sajátos szerkezete éles kanyarokhoz vagy kanyarulatokhoz vezet a peptidláncban, ami nagyban hozzájárul a fehérje végső szerkezetéhez. A prolin és származékának hidroxi-prolinja a kötőszövet számára elengedhetetlen rostos fehérje kollagén aminosav-maradékainak 21% -át teszi ki.

Ser aminosav

A szerint először 1865-ben izolálták a selyemfehérjéből, szerkezetét azonban csak 1902-ben hozták létre. Az emberek más metabolitokból, köztük a glicinből is képesek szintetizálni a szerint, bár az emlős fehérjéiben csak az l-sztereoizomer jelenik meg. A szerin fontos számos metabolit bioszintéziséhez, és gyakran fontos az enzimek, köztük a kimotripszin és a tripszin katalitikus funkciója szempontjából.

Az ideggázok és egyes rovarölő szerek az acetilkolin-észteráz aktív helyén lévő szerinmaradékkal kombinálódva teljes mértékben gátolják az enzimet. Az észteráz aktivitás elengedhetetlen az acetilkolin neurotranszmitter lebontásához, különben veszélyesen magas szintek képződnek, ami gyorsan görcsökhöz és halálhoz vezet.

Thr aminosav

A treonint 1935-ben izolálták a fibrinből, és ugyanabban az évben szintetizálták. Csak az l-sztereoizomer jelenik meg emlős fehérjékben, ahol viszonylag nem reagál. Bár fontos a baktériumok számos reakciójában, metabolikus szerepe magasabb rendű állatokban, beleértve az embereket is, továbbra sem tisztázott.

Trp aminosav

A kazeinből (tejfehérje) 1901-ben elkülönítve a triptofán szerkezetét 1907-ben hozták létre, de csak az l-sztereoizomer jelenik meg az emlős fehérjéiben. Az emberi bélben a baktériumok lebontják az étrendi triptofánt, és olyan vegyületeket szabadítanak fel, mint a skatol és az indol, amelyek kellemetlen aromát kölcsönöznek az ürüléknek. A triptofán B3-vitaminná alakul (más néven nikotinsavnak vagy niacinnak), de nem olyan sebességgel, hogy egészségesek maradjanak. Következésképpen be kell emelnünk a B3-vitamint is, ennek elmulasztása a pellagra nevű hiányhoz vezet.

Tyr aminosav

1846-ban a tirozint izolálták a kazein (sajtból származó fehérje) lebomlásából, ezt követően a laboratóriumban szintetizálták, és szerkezetét 1883-ban meghatározták. Az emberek csak emlős fehérjékben található l-sztereoizomerben képesek szintetizálni a tirozint fenilalaninból . A tirozin az epinefrin és a noradrenalin, a mellékvese hormonok, a pajzsmirigyhormonok, beleértve a tiroxint, valamint a haj- és bőr pigment melanin fontos előfutára. Az enzimekben a tirozin maradványok gyakran kapcsolódnak aktív helyekhez, amelyek megváltoztatása megváltoztathatja az enzim specifitást vagy teljesen kiirthatja az aktivitást.

A súlyos genetikai állapotban szenvedők, a fenilketonuria (PKU) nem képesek átalakítani a fenilalanint tirozinná, míg az alkaptonuriában szenvedő betegeknél a tirozin anyagcseréje hibás, és jellegzetes vizelet keletkezik, amely a levegő hatására elsötétedik.

Val aminosav

A valin szerkezetét 1906-ban hozták létre, miután először 1879-ben izolálták az albumintól. Csak az l-sztereoizomer jelenik meg az emlős fehérjéjében. A valin egyszerűbb vegyületekké bontható a szervezetben, de a juharszirup vizeletbetegségnek nevezett ritka genetikai állapotú embereknél egy hibás enzim megszakítja ezt a folyamatot, és kezeletlenül halálosnak bizonyulhat.

A karboxilcsoport tulajdonságai


Minden aminosavnak van egy karboxil- és egy aminocsoportja. Az aminosavak polimerizációja során az egyik aminosav karboxilcsoportja peptidkötés útján kapcsolódik a következő aminosav aminocsoportjához, vízmolekula veszteséggel.

A hidrofób aminosavak tulajdonságai


A hidrofób osztályba sorolható aminosavak az alanin, valin, izoleucin, leucin, metionin, fenilalanin, triptofán és tirozin. Osztályozásuk szerint a mellékláncok hajlamosak elűzni a vizet, így ez befolyásolja ezen aminosavak elhelyezkedését a fehérje tercier struktúrájában.

A poláros aminosavak tulajdonságai


A poláros aminosavmaradékok az oldallánc hidrofil tulajdonságai miatt a polimerizációt követően általában egy fehérje külső oldalán találhatók. Négy aminosavat polárisnak minősítenek, de nincsenek töltve (aszparagin, glutamin, szerin és treonin).

Az aromás aminosavak tulajdonságai


Az aromás aminosavak (fenilalanin, tirozin és triptofán), bár mindegyik más osztályba tartozik, aromás mellékláncokkal rendelkezik. Következésképpen, különböző mértékben, mindegyik elnyeli az ultraibolya fényt, a tirozin abszorbeálja a legjobban, a fenilalanin pedig a legkevésbé.

A fehérjeszintézis meghatározása és az aminosav kód


Fehérje kialakításához az aminosavakat egy peptidkötés képződésével polimerizálják, kezdve az N-terminálistól és a C-terminálison végződve.

- A DNS-ből lemásolt messenger RNS (mRNS) megadja, hogy melyik aminosavat melyik pozícióba kell beépíteni egy adott fehérje szintéziséhez.

- A riboszómán egy transzfer RNS (tRNS) kötődik az mRNS egyik végéhez, a másik végén hordozza a szükséges aminosavakat.

- További fehérjetényezők segítik a fehérjeszintézis megindulását, megnyúlását és befejezését.

- A genetikai információt, amely annak meghatározásához szükséges, hogy melyik aminosavat melyik pozícióba kell beépíteni, három bázis vagy triplet sorozataként kódolják az mRNS-ben, más néven triplett-kódnak. A 64 lehetséges hármasot és az általuk megadott aminosavakat genetikai kódnak vagy aminosav-kódnak nevezzük.

- Számos aminosavat egynél több triplett kódol, például arginin, amelyet akkor adnak hozzá, amikor CGU, CGC, CGA vagy CGG találkozik. A legtöbb organizmusban a hármasok közül három (és néha kettő) jelzi a lánc végét.


Kilenc esszenciális aminosav és aminosav-kiegészítő

Az emberi test képes szintetizálni a 20 aminosav közül 11-et, a másik kilencet azonban nem. Ez valószínűleg a génvesztés vagy az idő múlásával bekövetkező mutáció eredményeként változik a változó szelektív nyomásokon, például a specifikus aminosavakat tartalmazó élelmiszerek bőségén. Ezeket ezért esszenciális aminosavaknak nevezzük, és étrendünkön keresztül kell megszerezni.

Az egyes állatfajok képesek különböző aminosavak szintetizálására, és ennek megfelelően az étrendre vonatkozó követelményeik eltérnek. Az emberek például képesek szintetizálni az arginint, a kutyák és macskák azonban nem - étrendi bevitel útján kell megszerezniük. Az emberekkel és a kutyákkal ellentétben a macskák nem képesek szintetizálni a taurint. Ez az egyik oka annak, hogy a kereskedelmi célú kutyaeledel alkalmatlan a macskák számára. Az emberek számára a kilenc aminosav, amelyet diétával kell megszerezni, a hisztidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofán és valin.

Azokat az ételeket, amelyek mind a kilenc esszenciális aminosavat tartalmazzák, "teljes fehérjéknek" nevezzük, ezek közé tartozik a hús, a tenger gyümölcsei, a tojás, a tejtermékek, a szója, a quinoa és a hajdina. Más fehérjeforrások, például diófélék, magvak, szemek és bab, tartalmaznak néhány, de nem minden esszenciális aminosavat, ezért hiányosaknak nevezik őket.

Ez a táblázat az Egyesült Államok által ajánlott napi adagokat tartalmazza a kilenc esszenciális aminosav testtömeg-kilogrammonként.

Ajánlott napi adagok (mg/testtömeg-kg)